БУДОВА ТА КЛАСИФІКАЦІЯ АМІНОКИСЛОТ. БІЛКИ ЇХ БІОЛОГІЧНІ ФУНКЦІЇ. ПЕПТИДИ.

Загальна характеристика білків

Білки – це особливий клас речовин, що зустрічається в усіх живих організмах. Без білків життя не існує. Виходячи із структури, білками називаються високомолекулярні азотовмісні органічні речовини, побудовані з амінокислот, що з'єднані між собою пептидними зв'язками і мають складну структурну організацію. Іншими словами, білки – це високомолекулярні полімери, мономерами яких є амінокислоти.

Розмаїтість білків у природі широка. Так, за сучасними даними, в клітині кишкової палички міститься приблизно 3000 різних білків, а в організмі людини – більше 50000. Якщо виходити з 20 основних амінокислот, то кількість можливих білків, що містять лише 50 амінокислотних залишків, повинна складати 20•1050. Але реально в природі існує значно менше білків, бо порядок чергування амінокислот і їх послідовність у молекулі білка визначаються не законами математики, а закодовані у ДНК живого організму.

Так чи інакше, білки надзвичайно поширені в живій природі та є основою будови організму. Вони становлять у середньому 18-20 % загальної маси тіла людини і близько 50 % його сухої маси.

Вміст білків в органах і тканинах

В організмі людей і тварин вміст білка значно вищий, ніж у рослин. У м'язах, легенях, селезінці, нирках на білки припадає більше 70-80 % сухої маси; в печінці – 57 %, у мозку – 45 %. Найнижчий вміст білка в кістці і у зубах – 20 і 18 %. Неоднаковий вміст білка і у різних субклітинних органелах. Найбільше білка в гіалоплазмі (внутрішньоклітинний сік). Якщо прийняти загальний білок клітини за 100 %, то на гіалоплазму припадає 40 %. Мітохондрії та мікросоми містять по 20 %, ядро – 12 %, лізосоми – 2 %, пероксисоми – 2,5 %, плазматична мембрана – 1,5 % білка.

Вміст хімічних елементів у білку (у % від сухої маси): вуглець – 51‑55, кисень – 21-28; азот – 15-18; водень – 6-7; сірка – 0,3-2,5.

Амінокислотний склад білків

Мономерами білків, як було сказано вище, є амінокислоти. Спільною ознакою для всіх амінокислот є наявність карбоксильної та амінної груп. У білках знаходяться 20 різновидів амінокислот. Серед них зустрічається і пролін, який, власне, є не аміно-, а імінокислотою. Деякі білки містять гідроксипролін та гідроксилізин. Але ці амінокислоти утворюються із звичайних після включення їх у склад білкової молекули.

Як правило, природні амінокислоти мають L-конфігурацію, але в клітинах мікроорганізмів зустрічаються і D-амінокислоти. Залежно від розміщення NH2-групи, розрізняють α, β, γ, та інші L-амінокислоти. У склад білків входять α -амінокислоти. Усього у світі їх відкрито понад 200. В організмі людини міститься близько 60 амінокислот і їх похідних, але у склад білків входять лише 20. Решта або знаходяться у клітині у вільному вигляді (як проміжні продукти обміну), або входять до складу інших небілкових сполук.

Класифікація амінокислот і їх будова

Загальна формула амінокислот:

де R – боковий ланцюг (боковий радикал).

Залежно від будови бокового радикалу R, всі амінокислоти ділять на 4 класи: –– неполярні, або гідрофобні (аланін, лейцин, ізолейцин, валін, пролін, фенілаланін, триптофан, метіонін);

Ала Вал Лей

Іле Мет Про

Трп Фен

– полярні, але незаряджені (гліцин, серин, треонін, цистеїн, тирозин, аспарагін, глутамін);

Глі Сер Тре

Цис Тир Асн

Глн

– полярні, позитивно заряджені (лізин, аргінін, гістидин);

Ліз Арг

Гіс

– полярні, негативно заряджені (аспарагінова і глутамінова кислоти).

Асп Глу

Крім того, амінокислоти поділяють на дві групи: циклічні й ациклічні. Серед ациклічних можна виділити такі групи: моноаміномонокарбонові, моноамінодикарбонові, діаміномонокарбонові та діамінодикарбонові. Деякі ациклічні амінокислоти містять сірку (тіоамінокислоти) або ОН-групу (гідроксиамінокислоти). Циклічні амінокислоти ділять на гомо- та гетероциклічні, залежно від того, як утворене кільце: тільки вуглецевими або іншими атомами. Карбциклічні – це фенілаланін, тирозин; гетероциклічні – триптофан, гістидин та пролін.

За біологічним значенням

Замінні;

Незамінних;

Замінні синтезуються в організмі в потрібній кількості з незамінних амінокислот або інших сполук. Незамінні амінокислоти не можуть синтезуватись в організмі з інших сполук, тому вони повинні надходити з їжею. Для людини абсолютно незамінних амінокислот є 8: валін, лейцин, ізолейцин, треонін, лізин, метіонін, фенілаланін і триптофан.

Якісні реакції на амінокислоти

1. Реакції з нінгідрином: При нагріванні з водним розчином нінгідрину вільні a-амінокислоти утворюють сполуки синього або фіолетового. Реакція характерна для аміногруп, що знаходяться в a-положенні й використовується для виявленняa-амінокислот, розділених хроматографічним методом.

2. Ксантопротеїнова реакція: Ксантопротеїнова реакція характерна для ароматичних амінокислот: тирозину, триптофану, фенілаланіну. Реакція зумовлена нітруванням бензольного кільця циклічних амінокислот та утворенням нітросполук жовтого кольору, який при додаванні аміаку переходить у оранжевий. Жовте забарвлення спостерігається у випадках, коли концентрована азотна кислота потрапляє на шкіру, нігті, які у великій кількості містять ці амінокислоти.

3. Реакція Фоля: Реакція Фоля відкриває сірковмісні амінокислоти цистин та цистеїн. Метіонін цієї реакції не дає тому, що сірка в ньому зв’язана метильною групою. У процесі кип’ятіння білка з лугом від цистеїну і цистину легко відщеплюється сірка у вигляді сірководню, який з ацетатом свинцю утворює осад сірчистого свинцю чорного або сірого кольору.

4. Реакція Адамкевича: Реакція Адамкевича є характерною для білків у молекулі яких міститься амінокислота триптофан або інших сполук, що містить у своєму складі індольне кільце. Додавання до розчину триптофану концентрованої оцтової (яка завжди має залишок гліоксалевої кислоти) і сірчаної кислот призводить до утворення червоно-фіолетового кільця.

Пептиди

Сполуки, побудовані із амінокислот, зв'язаних пептидними зв'язками, що містять до кількох десятків амінокислот, називаються пептидами. Пептиди виділяють препаративно із органів і тканин або одержують хімічно шляхом синтезу. Вони характеризуються високою біологічною активністю та низькою стабільністю в організмі при фізіологічних рН середовища. Вважають, що природні пептиди утворюються із відповідних білків при обмеженому протеолізі під час посттрансляційної модифікації (див. "Біосинтез білка").

Пептиди ділять на такі групи:

1) пептиди – гормони (глюкагон, вазопресин, кальцитонін тощо);

2) пептиди – регулятори травлення (гастрин, секретин та інші);

3) пептиди – похідні білків сироватки крові, що впливають на тонус судин (брадикінін, калідин, ангіотензин);

4) атріопептиди – виділені із тканини передсердя, підсилюють клубочкову фільтрацію та виділення натрію і хлоридів нирками;

5) нейропептиди – виділені із тканин мозку. Деякі з них мають відношення до знеболення, сну, механізмів пам'яті, навчання тощо;

6) глутатіон – трипептид (g-глутаміл-цистеїніл-гліцин) знайдений у багатьох тканинах людини, тварин і рослин. Завдяки вільній SH-групі він бере участь в регуляції багатьох окисно-відновних процесів, є потужним компонентом антиоксидної системи.

Будова, механізм дії та роль названих пептидів розглядаються у відповідних розділах підручника.

Структурна організація білків

 Амінокислоти, що входять до складу білкової молекули, взаємодіють між собою за рахунок a-карбоксильних та a-амінних груп сусідних амінокислот. При цьому утворюються амідні, або пептидні зв'язки. Залежно від їх кількості, розрізняють дипептиди, трипептиди тощо, олігопептиди, поліпептиди.

Утворення пептидного зв'язку можна зобразити як відщеплення води від взаємодіючих карбоксильної та амінної груп сусідніх амінокислот:

У молекулі білків група і багатократно повторюється, утворюючи скелет пептидного ланцюга:

У кожному пептидному ланцюзі на одному кінці є вільна a-NH2- група (N-кінцева амінокислота), а на другому – вільна a-СООН- група (С-кінцева амінокислота). Структуру пептидів зображують, починаючи з N-кінцевої амінокислоти, тобто нумерацію амінокислотних залишків проводять із N‑кінця. Наприклад :

Цей запис означає пентапептид, в якому вільна α-аміногрупа належить тирозину (N-кінець), а вільна α-карбоксильна група – залишку цистеїну (С-кінець). При читанні такого запису закінчення всіх амінокислот, за винятком останньої, змінюється на іл. Наприклад, назва трипептиду ТИР‑АЛА-ЛЕЙ читається так: тирозил-аланіл-лейцин.

Первинна структура білків

Біологічна роль та функціональні властивості білків визначаються набором амінокислот, послідовністю їх розміщення та просторовою структурою білкових молекул.

Розрізняють чотири рівні структурної організації білків: первинна, вторинна, третинна і четвертинна структури.

Первинна структура білка вказує на якісний та кількісний склад амінокислот і порядок їх розміщення у білковій молекулі. Інакше кажучи, під первинною структурою розуміють найпростіший рівень структурної організації білкової молекули. Він має вигляд поліпептидного ланцюга, побудованого із залишків амінокислот, між якими існують пептидні зв'язки Ці зв'язки впливають не тільки на форму первинної структури, але і на вищі рівні організації поліпептидного ланцюга. Атоми, що утворюють пептидну групу, характеризуються рядом особливостей:

1. Усі атоми, які входять у пептидну групу, знаходяться в одній площині.

2. Відносно С-N-зв'язку атоми кисню і водню в пептидній групі займають трансположення.

3. Атоми водню і кисню групи -СО-NH- можуть утворювати два водневі зв'язки з іншими групами, зокрема пептидними.

4. Пептидні групи, що відзначаються жорсткістю (всі атоми мають обмежену здатність виходити з однієї площини), чергуються в поліпептидному ланцюзі з відносно рухомими ділянками (-СНR), що здатні обертатись навколо зв'язків.

Вторинна структура

Поліпептидний ланцюг не лежить в одній площині. Внаслідок взаємодії між повторюваними структурними компонентами та залишками амінокислот ланцюг набуває певної просторової структури (конформації). У білках розрізняють два рівні конформації пептидних ланцюгів – вторинну і третинну структури. Вторинна структура являє собою просторово впорядковану конфігурацію (форму) поліпептидного ланцюга. В основі укладки ланцюга в упорядковану структуру важлива роль належить двом чинникам:

1) псхильність -СОNH-груп до утворення із сусідніми групами і водневих зв'язків із метою забезпечення структурі мінімуму вільної енер-гії або максимуму водневих зв'язків;

2) пептидний зв'язок утворює структуру, всі атоми якої знаходяться в одній площині. Внаслідок цього повороти атомів навколо нього загальмовані порівняно з іншими типами зв'язків (N-Cα i C-Cα).

Внаслідок таких обмежень при утворенні пептидних зв'язків ланцюг набуває не довільної, а певної, структурно впорядкованої, конформації. Зараз виділяють 3 типи вторинної структури: α-cпіральна, β-складчаста та колагенова спіраль.

Іншим різновидом вторинної структури білка, також запропонованим Л. Полінгом і Р. Корі, є β-cтруктура (β-складчастий шар). У β-cтруктурі пептидні ланцюги розміщуються паралельно між собою, утворюючи фігуру, що нагадує лист паперу, складеного зигзагоподібно. Шар може складатися із двох або більшої кількості поліпептидних ланцюгів. β‑cтруктури утворюються паралельними (N-кінці ланцюгів спрямовані в один бік) і антипаралельними (N-кінці спрямовані в різні боки) ланцюгами.

β-cкладчасті структури утворюють переважно фібрилярні білки (β‑кератин, фіброїн та ін.). Зокрема, β-кератин характеризується паралельним розміщенням поліпептидних ланцюгів, які додатково стабілізуються міжланцюговими S-S-зв'язками. А у фіброїні шовку сусідні поліпептидні ланцюги антипаралельні.

Третинна структура білка

Під третинною структурою білка розуміють форму упаковки білкової молекули в просторі. За формою третинної структури білки діляться на глобулярні й фібрилярні. Глобулярні білки мають еліпсоїдну форму, а фібрилярні – видовжену (палички, нитки). Більшість білків у нативному стані має компактну структуру.

У стабілізації третинної структури білків значну роль відіграють і дисульфідні зв'язки, за рахунок яких віддалені ділянки одного поліпептидного ланцюга (або двох суміжних ланцюгів) наближаються та фіксуються. Дисульфідні зв'язки існують у багатьох, але не у всіх білках. Наприклад, їх немає в гемоглобіні та міоглобіні. Вони виникають за рахунок сульфгідрильних (тіолових) груп цистеїну. Сполука, яка утворюється в результаті окиснення 2-х молекул цистеїну, названа циститом.

Четвертинна структура білків

Білки, що складаються з одного поліпептидного ланцюга, мають тільки третинну структуру. До них відносять міоглобін – білок м'язової тканини, що зв'язує кисень; ферменти – пепсин, трипсин, лізоцим та ін. Але є ряд білків, які побудовані з декількох поліпептидних ланцюгів, кожен з яких має третинну структуру. Наприклад, основний білок еритроцитів гемоглобін побудований із чотирьох пептидних ланцюгів – два ланцюги α два ланцюги β. Будова такого білка представлена формулою 2α2β. Про такі білки кажуть, що вони мають четвертинну структуру.

Іншими словами, четвертинна структура являє собою організацію декількох поліпептидних ланцюгів із третинною структурою в єдину функціональну молекулу білка. Білки, що мають четвертинну структуру, називаються олігомерами, а їх поліпептидні ланцюги з третинною структурою – протомерами, або субодиницями. Білки з молекулярною масою, більшою 50000, майже завжди є олігомерними. Кількість протомерів, що входять у склад олігомерних білків, може сягати десяти і навіть більше, але найчастіше зустрічаються димери і тетрамери. Протомери бувають ідентичні або різні.

Фізико-хімічні властивості білків

Висока молекулярна маса білків, їх розчинність, електричний заряд та інші фізико-хімічні властивості є визначальними в процесах обміну речовин і функціонуванні клітин та організму.

Амфотерність білків

Властивості білків визначаються набором амінокислот, в яких наявні певні функціональні групи та радикали. Амфотерність білків визначається, насамперед, наявністю карбоксильних і амінних груп. Зрозуміло, що a‑аміногрупи та a-карбоксильні групи амінокислот утворюють у білкових молекулах пептидні зв'язки і на амфотерність їх не впливають, як і вільні аміно- та карбоксильні групи, що знаходяться на кінцях поліпептидних ланцюгів білкової молекули.

За рахунок електролітичної дисоціації NH₂ і СООН груп білки проявляють властивості амфотерних сполук: у кислому середовищі білок дисоціює як луг, а в лужному – як кислота.

Заряд білкової молекули залежить від вмісту в ній кислих і основних амінокислот. У нативній молекулі білка заряди розміщені асиметрично на поверхні білка. Якщо в молекулі білка кислі амінокислоти переважають над основними, то білкова молекула буде мати негативний електричний заряд, тобто є поліаніоном. І навпаки, якщо переважають основні амінокислоти, то вона заряджена позитивно, тобто веде себе як полікатіон. Залежно від співвідношення між вільних аміногруп „n” і карбоксильних груп “m", молекула білка має (-), (+) або (0) заряд. Якщо m>n, то такий білок кислий і має (-) заряд, якщо m<n – (+) заряд, а у випадку, коли m=n, молекула білка стає електронейтральною і знаходиться в ізоелектричному стані.

Сумарний заряд білкової молекули залежить, крім співвідношення СООН- і NH₂- груп, також і від рН середовища: в кислому середовищі заряд позитивний (дисоціація СООН пригнічується, а NH₂ дисоціюють шляхом приєднання Н⁺, перетворюючись в NH₃⁺).

У лужному середовищі пригнічується дисоціація NH₂, тому гідроксильні групи (ОН^-) лужного середовища взаємодіють із СООН-групами, що призводить до виділення води та утворення аніона СОО^-:

В ізоелектричному стані білки найменш стабільні – незаряджені часточки білка можуть злипатися і випадати в осад.

Колоїдо-осмотичні властивості білків

Водні розчини білків є стійкими і гомогенними та можуть тривалий час зберігатися, не випадаючи в осад (не коагулювати). Інакше кажучи, вони мають властивості справжніх розчинів. Разом із тим, завдяки високій молекулярній масі білків їх розчинам притаманні властивості й колоїдних систем:

1. Мала швидкість дифузії.

2. Нездатність проходити через напівпроникні мембрани.

3. Висока в'язкість розчинів та схильність до утворення гелів.

4. Здатність розсіювати промені видимого світла.

Але розчини білків не є типовими колоїдними розчинами, що проявляють стабільність тільки при наявності стабілізаторів, необхідних для попередження осадження колоїдів.

Мала швидкість дифузії. Дифузія, або самовільне переміщення молекул речовин із місця вищої їх концентрації до місця нижчої відіграє значну роль в обміні речовин. Порівняно з низькомолекулярними речовинами дифузія білків відбувається з дуже малою швидкістю. Це пов'язано як із розмірами молекул, так і з їх формою. Глобулярні білки дифундують швидше, ніж фібрилярні. У клітинах білки переміщуються шляхом дифузії.

Осмотичні властивості білків. Через великі розміри молекул білки не здатні дифундувати через напівпроникні мембрани. Ця властивість білків використовується для очищення їх розчинів від низькомолекулярних домішок. Такий процес називається діалізом. Гідрофільні молекули білка, що не можуть дифундувати через напівпроникні мембрани, спричиняють переміщення води через ці мембрани в розчин білка, тобто процес осмосу. Але перехід води через напівпроникну мембрану до місця знаходження білка підвищує тут гідростатичний тиск, який перешкоджає подальшій дифузії води до білка.

В'язкість розчинів білка. Розчини білка, як і інших високомолекулярних сполук, характеризується високою в'язкістю. Чим більша концентрація в розчині білка, тим вища в'язкість розчину, бо зростають сили зчеплення між молекулами. Найбільш в'язкі розчини фібрилярних білків, бо вздовж поліпептидних ланцюгів, які утворюють витягнуті фібрили, існують сили, що їх скріплюють. Підвищення температури зменшує в'язкість, а зниження, навпаки, збільшує. Солі кальцію посилюють в'язкість білкових розчинів за рахунок утворення "кальцієвих містків", що сполучають білкові молекули. Іноді в'язкість білкового розчину зростає, він втрачає текучість і переходить у стан гелю. Здатність утворювати гелі краще виражена у фібрилярних білках. Саме через цю причину харчові студенці виготовляють із продуктів, в яких міститься більше фібрилярних білків (кістки, хрящі, м'ясо). Міцність, пружність та еластичність кісток і хрящів зумовлена гелеподібним станом основних їх білків колагену й еластину. Відкладання при старінні в тканинах мінеральних солей призводить до зменшення їх міцності та еластичності.

Оптичні властивості білків. Із колоїдним станом білків пов'язана здатність їх розчинів до світлорозсіювання. Якщо спрямувати вузький пучок світла на посудину з розчином білка і дивитися на нього збоку, то можна побачити хід світла в розчині у вигляді так званого світлового конуса Тіндаля-Фарадея (у розведених розчинах його не буде видно). Пояснюється цей світлорозсіювальний ефект дифракцією світлових променів частинками білка в розчині, які за розмірами співрозмірні з довжиною хвилі видимого світла.

Фактори, що впливають на розчинність білків

Білки як гідрофільні речовини у воді спочатку набухають, а потім молекули білка відриваються від загальної маси і поступово переходять у розчин. Однак деякі білки, зокрема колаген, зв'язуючи воду, набухають, але не розчиняються. Під час розчинення білка відбувається з'єднання молекул води з білком (гідратація). Утворена гідратна оболонка міцно зв'язана з макромолекулою білка. Це вказує не на просту адсорбцію, а на електростатичне поєднання молекул води з полярними групами бічних радикалів амінокислот, що несуть від'ємний (кислі амінокислоти) або позитивний (основні амінокислоти) заряд. Але у зв'язуванні беруть участь і інші полярні групи (ОН, SH, CONH), які з молекулами води утворюють водневі зв'язки.

Глобулярні білки розчиняються краще, ніж фібрилярні. В останніх є менша кількість полярних амінокислот, що надають білкам більшої розчинності.

Коагуляція білків і методи їх осадження

Під коагуляцією білків розуміють зближення і склеювання білкових частинок, внаслідок чого вони випадають в осад. Коагуляція може бути зворотною, коли при усуненні чинників, що її викликають, білок знову переходить у свій попередній нативний (natura – природа з лат.) стан. Якщо коагульований білок не вдається повернути у свій попередній стан, то така коагуляція є незворотна (денатурація).

Висолювання білків. Розчин нейтральних солей (NaCl, Na2SO4, (NH4)2SO4, МgSO4 та інші) застосовують не тільки для підвищення розчинності білка, про що було сказано вище, а й для вибіркового осадження білків, тобто фракціонування. Осадження білків розчинами нейтральних солей називається висолюванням. Осаджені висолюванням білки відновлюють свої нативні властивості після видалення солі. Отже, висолювання викликає зворотну коагуляцію білків. Причиною осадження білків шляхом висолювання є аніони і катіони доданого розчину, які знімають гідратну оболонку, що забезпечує стійкість білка в розчині. Одночасно відбувається і нейтралізація заряду білкових молекул, що також сприяє осадженню білка.

Денатурація білків. Руйнування вищих структур білкової молекули при збереженні первинної структури та втрати білком нативних фізико-хімічних та біологічних властивостей називається денатурацією. Вона характерна тільки для природних білків, що мають складну просторову організацію. Штучно синтезовані та природні пептиди не здатні до денатурації.

В основі денатурації лежить руйнування зв'язків, що стабілізують вищі структури білка (четвертинна, третинна, вторинна). Як наслідок відбуваюється розрив поліпептидного ланцюга і набування ним форми невпорядкованого клубка та випадання в осад. Денатурацію можна викликати як хімічними, так і фізичними чинниками. До останніх можна віднести температуру, тиск, ультразвук, іонізуюче випромінювання. Найбільш вивченою є температурна, або теплова, денатурація. Більшість білків зазнає денатурації в розчинах при температурі, вищій 50-60 °С. Легше піддаються денатурації білки в ізоелектричному стані.

Для денатурованих білків характерні такі ознаки:

1. Порівняно з нативними білками, в них збільшується кількість функціональних груп (СООН, NH₂, SH, OH), бо частина з них була схована всередині білкової молекули і не виявлялася звичайними методами.

2. Зменшення розчинності й випадання в осад (через втрату гідратної оболонки, нейтралізацію заряду, вивільнення гідрофобних радикалів).

3. Зміна конфігурації молекули білка.

4. Втрата біологічної активності.

Усе ж у деяких випадках денатурація не є абсолютно незворотним процесом, тобто при усуненні денатуруючого чинника може наставати відновлення біологічних властивостей білка. Процес відновлення фізико-хімічних і біологічних властивостей денатурованого білка називається ренатурацією або ренативацією.

КЛАСИФІКАЦІЯ І ФУНКЦІЇ БІЛКІВ

Функції білків

Білки виконують в організмі цілий ряд функцій. За біологічними функціями всі білки можна поділити на кілька класів:

1. Ферменти. Усі біокаталізатори, що зумовлюють обмін речовин в організмі, є специфічними ферментами-білками. Досі відкрито понад 2000 різних ферментів, кожен з яких є каталізатором якоїсь певної хімічної реакції.

2. Транспортні білки. Переміщення речовин у крові, лімфі, між клітинами та всередині клітин здійснюють спеціальні білки-переносники. Так, гемоглобін, що знаходиться в еритроцитах, під час проходження крові через легені зв'язує кисень і передає його периферичним тканинам, де кисень звільнюється та використовується для окиснення компонентів їжі. З тканин він забирає вуглекислий газ і переносить його до легень, де останній відщеплюється і виходить з організму. Білки крові церулоплазмін та трансферин переносять до тканин відповідно мідь та залізо. Плазма крові містить ліпопротеїни, які переносять ліпіди з печінки в інші органи. Ряд речовин транспортується альбумінами крові. Деякі білки транспортують кров’ю гормони, мінеральні речовини тощо.

3. Захисні білки. Цю функцію виконують переважно білки-імуноглобуліни. Вони синтезуються в лімфоцитах у відповідь на потрапляння в кров або інші тканини бактерій, токсинів, вірусів, білків інших видів. Імуноглобуліни (антитіла) нейтралізують їх або зв'язуються з ними, утворюючи осад. У лізосомах клітин є ряд ферментів, що розкладають токсичні речовини. Клітини мають ферменти, що виробляють активні форми кисню, за допомогою яких руйнують мембрани мікроорганізмів. Фібриноген і тромбін беруть участь у згортанні крові й утворенні тромбу, що захищає організм від втрати крові під час поранення.

4. Скоротливі білки. Білки м'язів, здатні до скорочення і розслаблення, зумовлюють усі форми механічного руху, зокрема роботу серця, рух шлунково-кишкового тракту, екскурсію легень. Іншим прикладом таких білків служить тубулін-білок. Він входить у склад мікротрубочок, які є важливими елементами вій і джгутиків, необхідних для переміщення клітин.

5. Структурні білки. Білки в комплексі з фосфоліпідами є основними структурними компонентами плазматичних і цитоплазматичних мембран клітини. Широко поширені такі структурні білки, як колаген у сполучній тканині, кератин у волоссі, нігтях, шкірі, еластин у судинній стінці та інші.

6. Білки-гормони. Регуляція обміну речовин та фізіологічних функцій в організмі здійснюється за допомогою гормональної системи. Частина гормонів є білками або поліпептидами. Наприклад, гормони гіпофіза, підшлункової залози та інших. Деякі гормони є похідними амінокислот. Наприклад, гормони щитовидної залози та мозкової частини надниркових залоз.

Єдиної класифікації білків не існує. Різні автори в основу класифікації кладуть різні принципи. Пробували класифікувати білки за походженням, за їх фізико-хімічними властивостями, за функціями та хімічним складом. Звідси, за походженням розрізняють: білки тваринні, рослинні, бактеріальні; за місцем знаходження: білки крові, мозку, м'язів тощо.

Поділ білків за формою молекул

Форма молекул білка, як було сказано при розгляді їх структурної організації, залежить від розміру поліпептидних ланцюгів і їх кількості, від характеру розміщення у просторі (їх упаковки).

Поліпептидні ланцюги в молекулах білків можуть скручуватися у вигляді спіралей, дисків або набувати витягнутих форм (видовжених) у вигляді різних джгутів. Тому за формою молекул білки діляться на глобулярні й фібрилярні.

Глобулярні білки. Значна частина розчинних білків, наприклад, альбуміни і глобуліни сироватки крові, білки молока, яєць та інші, мають заокруглену форму, що наближається до еліпсоїдної. Такі білки були названі глобулярними (globulus – кулька з лат.).

Фібрилярні білки. Багато білків мають витягнуту, ниткоподібну або фібрилярну (fibrilla – волокно з лат.) форму молекули. У таких білках довжина молекули значно переважає над товщиною (сотні й тисячі разів). Сюди відносяться білок сполучної тканини – колаген, шкіри – кератин, артеріальних стінок – еластин та інші. Цим білкам притаманні висока пружність, міцність на розрив та еластичність, що дає їм змогу скорочуватись та розпрямлятись.

Функціональна класифікація білків

За функціями білки діляться на білки-ферменти, білки-гормони, скоротливі білки тощо. Недосконалість цієї класифікації пов'язана з тим, що нерідко одні й ті ж білки виконують різні функції. Наприклад, білок міозин здійснює функцію скорочення та ферментативну функцію.

Класифікація білків за особливостями хімічної будови

Загальноприйнятою є класифікація білків за хімічною структурою компонентів, що входять у склад білкової молекули. Усі білки діляться на 2 групи: прості й складні.

Прості білки (апопротеїни) при гідролізі розщеплюються тільки до амінокислот. Складні білки (голопротеїни) – це двокомпонентні білки. Вони складаються з будь-якого простого білка та небілкового компонента, який називається простетичною групою. Але і ця класифікація не позбавлена недоліків. Річ у тому, що прості білки зустрічаються дуже рідко, бо функціональні групи білків здатні утворювати комплексні сполуки з різними небілковими речовинами. Отже, поняття прості білки надто відносне.

Складні білки поділяються на підгрупи, залежно від будови небілкового компонента. Звідси розрізняють: хромопротеїни, гемопротеїни, флавопротеїни, нуклеопротеїни, глікопротеїни, ліпопротеїни, фосфопротеїни, металопротеїни та інші. Недосконалість цієї класифікації полягає в тому, що деякі складні білки можуть бути віднесені до різних груп речовин. Наприклад, глікопротеїни можна розглядати як складні білки та як складні вуглеводи.

Прості білки

До простих білків відносять гістони, протаміни, альбуміни, глобуліни, проламіни, глютеліни і протеїноїди, або склеропротеїни. Як було сказано вище, ці білки при гідролізі розщеплюються до амінокислот, але разом із тим відрізняються між собою набором амінокислот, їх кількісним та якісним складом, що в кінцевому результаті надає їм відмінних фізико-хімічних та біологічних властивостей. Розглянемо представників простих білків.

Альбуміни і глобуліни

Альбуміни і глобуліни– дуже поширені у тваринному та рослинному світі білки. Вони містяться в плазмі крові, в клітинах та біологічних рідинах. Залежно від походження, розрізняють сероальбуміни (serum – cироватка крові), лактоальбуміни (lact – молоко з лат.), міоальбуміни (mio – м'яз). Аналогічні назви є і серед глобулінів. За формою молекул альбуміни і глобуліни відносяться до глобулярних білків. Альбуміни та глобуліни відрізняються між собою за молекулярною масою та розчинністю.

Альбумін і глобуліни плазми крові. У плазмі крові (рідка частина крові без клітинних елементів) вміст білків знаходиться в межах від 60 до 85 г/л. Із них на альбуміни припадає 40-50 г/л, на глобуліни – 20-35 г/л. За структурою ці білки неоднорідні й діляться на ряд фракцій, кількість яких залежить від способу розділення. Так, електрофорезом на папері в плазмі крові виявляють 5 фракцій: альбумін та 4 фракції глобулінів: альфа‑1, альфа-2, бета та гамма.

Протаміни і гістони

Це головні білки ядра клітини. Обидві групи цих простих білків складаються переважно з діаміномонокарбонових кислот і тому мають основний характер.

Гістони (від грецьк. гістос – тканина) – тканинні білки багатоклітинних організмів, зв'язані з ДНК. Вони мають невелику молекулярну масу (11-24 тис. дальтон). Гістони містять 20-35 % діамінокислот, переважно аргінін (до 26 %) та лізин (8-10 %). Ізоелектрична точка різних гістонів знаходиться в межах рН 9,5-12,0. Залежно від співвідношення аргініну і лізину, розрізняють 5 типів гістонів: Н₁, Н_2а, Н_2b, Н₃, Н₄. Гістони міцно зв'язані з ДНК за допомогою електростатичного зв'язку (вони мають (+) заряд, а ДНК – (-)).

Протаміни – прості білки з дуже низькою молекулярною масою (4000-12000). Вони характеризуються різко вираженими основними властивостями через великий вміст аргініну (до 80 %). Як і гістони, протаміни – полікатіонні білки. За функціями вони також близькі до гістонів, але знаходяться переважно в сперміях. Тут вони надають більшої компактності ДНК. Але протаміни, вірогідно, не виконують ролі репресора в процесі синтезу білка, оскільки знаходяться переважно в клітинах, не здатних до поділу.

Складні білки

Білки, що містять у своєму складі, крім білкової, ще небілкову частину, називаються складними білками або голопротеїнами. Небілкова частина голопротеїнів – простетичною частиною білка (від грец. prostheto – приєдную). Складний білок при розщепленні утворює білкову частину – апопротеїн і небілкову – простетичну:

голопротеїн апопротеїн + простетична частина.

Простетична частина, як правило, міцно зв'язана з апопротеїном. Складні білки як за структурою простетичної частини, так і за походженням і функціями дуже гетерогенні. Серед них виділяють такі групи: хромопротеїни, фосфопротеїни, металопротеїни, нуклеопротеїни, глікопротеїни, ліпопротеїни та флавопротеїни. Простетична частина надає голопротеїнам певних властивостей, що відрізняє їх від простих білків, а також відповідає за виконання голопротеїном певної специфічної функції в організмі. Розглянемо окремі підгрупи складних білків.

Хромопротеїни

Складні білки хромопротеїни надзвичайно поширені у тваринному і рослинному світі. За структурою це гетерогенні білки, до складу яких, крім білкової частини, входять різні простетичні групи, що надають білкам певного забарвлення. До негемовмісних хромопротеїнів належать білки плазми крові: церулоплазмін, що містить мідь; трансферин – залізо; а також фермент ксантиноксидаза – молібден. Такі білки називаються металопротеїнами. Білки, що містять забарвлену простетичну частину похідне ізоалоксазину, називаються флавопротеїнами.

Фосфопротеїни

Фосфопротеїни – складні білки, що містять білкову частину і залишок фосфорної кислоти. Остання поєднується складноефірним зв'язком із гідроксильними групами амінокислот серину або треоніну. Ці білки знаходяться в молоці, ікрі риб, жовтку курячого яйця. У молоці виявлено білок казеїноген, що складається із фракцій альфа-, бета- і гамма-казеїнів. У жовтку курячого яйця знаходяться білки вітелін, вітеленін, фосфовітин, у білку яйця – овоальбумін. Риб'яча ікра містить фосфопротеїн іхтулін.

Ліпопротеїни

Ліпопротеїни – група складних білків, компонентами яких є білки і ліпіди. Простетичною частиною в них можуть бути нейтральні жири, жирні кислоти, фосфоліпіди, холестерин. Умовно ліпопротеїни можна поділити на рухомі (ліпопротеїни плазми крові, молока та ін.) та фіксовані, або структурні (містяться в складі мембран). Перші розчиняються у воді, а другі – в жиророзчинниках.

До складу ліпопротеїнів плазми крові входять нейтральні тріацилгліцерини, холестерин, фосфоліпіди та білки. Вони утворюють міцели, в центрі яких знаходяться тріацилгліцерини та ефіри холестерину, а зовнішній шар утворений фосфоліпідами, холестерином неетерифікованим та білком, тобто сполуками, що мають вільні полярні групи.

Література:

Основна:

1.     Зіменковський Б.С., Музиченко В.А. Біоорганічна хімія. – Львів: Кварт. – 2009. – 402 с.

2.     Миронович Л.М. Біоорганічна хімія: Скорочений курс: Навчальний посібник. – Київ: Каравела, 2008. – 184 с.

3.     Мардашко О.А., Миронович Л.М., Стапанова Г.Ф. Біологічна і біоорганічна хімія: Навчальний посібник. – Київ: Каравела, 2008. – 244 с.

4.     Губський Ю.І. Біоорганічна хімія. – Вінниця: Нова книга, 2004. – С. 18-69, 98-114, 114-126.

Додаткові:

1.    Губський Ю. І. Біоорганічна хімія. - Вінниця: НОВА КНИГА, 2004. - 464 с.

2.     Гонський Я.І., Максимчук Т.П., Калинський М.І. Біохімія людини. Підручник .-Тернопіль: Укрмедкнига, 2002.-744 с.

3.     Черних В. П., Зіменковський Б. С., Грищенко І. С. Органічна хімія: у 3 кн. – Харків: Основа, 1997. – Кн. 1. – 145 с.; Кн. 2. – 480 с.; Кн. 3. – 256 с.