КАТАБОЛІЗМ ПРОСТИХ БІЛКІВ

КАТАБОЛІЗМ ПРОСТИХ БІЛКІВ. ТРАВЛЕННЯ, ХІМІЧНИЙ СКЛАД ТРАВНИХ СЕКРЕТІВ, ЗАСВОЄННЯ. ЗАГАЛЬНІ ШЛЯХИ ПЕРЕТВОРЕННЯ АМІНОКИСЛОТ

 

Норми білка в харчуванні. Повноцінні та неповноцінні білки. Замінні і незамінні амінокислоти. Азотовий баланс.

 

Білки складають 18-20 % від загальної маси і близько 50 % сухої маси тіла людини. В організмі масою 70 кг є 12-15 кг білків. На відміну від вуглеводів і жирів, в організмі немає резервних білків. У той же час білки відіграють надзвичайно важливі функції в організмі ( пластична, каталітична, енергетична, деякі білки проявляють властивості гормонів, виконують захисну функцію і т.п.). Це означає, що білки дуже динамічні структури, в організм вони постійно надходять із харчовими продуктами, синтезуються, розкладаються, перетворюються в інші речовини.

Оскільки на частку білків і вільних амінокислот припадає більше 95% всього азоту в організмі, то за азотовим балансом, тобто різницею між кількістю азоту, що надходить з їжею, і кількістю азоту, що виводиться з організму (переважно у вигляді сечовини), можна оцінювати загальний білковий обмін. Розрізняють три види азотового балансу. В дорослої здорової людини при нормальному харчуванні спостерігається азотова рівновага (нульовий азотовий баланс), тобто кількість азоту, що надходить, дорівнює кількості, що виділяється з організму.

Позитивний азотовий баланс буває під час росту організму, вагітності, одужання після виснажливих захворювань. За цих умов кількість азоту, що надходить в організм, більша за кількість азоту, що виводиться з організму, тобто загальна білкова маса в організмі збільшується.

Негативний азотовий баланс вказує на збільшення кількості ­азоту, що виводиться з організму, порівняно з надходженням. Він спостерігається в похилому віці, при виснажливих захворюваннях, білковому або повному голодуванні. В цих випадках загальна маса білків в організмі зменшується.

Повне виключення білка з їжі призводить до швидкого розвитку негативного азотового балансу, що виражається щоденною втратою близько 4 г азоту, тобто 25 г білка. Це означає, що за умов виключення білка з їжі та при достатньому надходженні всіх інших харчових продуктів за добу організм тратить близько 25 г тканинних білків. У разі повного голодування втрата білків ще більша, оскільки в такому випадку амінокислоти, що утворюються при розпаді тканинних білків, будуть використовуватися і для забезпечення енергетичних потреб організму. Максимальна кількість азоту, що екскретується за цих умов, складає близько 20 г на день, тобто розкладається близько 125 г білка. Тривале голодування, як і повне голодування, неодмінно призводить до смерті. Наслідки білкового голодування: порушення фізичної і психічної активності, зниження вмісту білків плазми, що спричиняє порушення колоїдно-осмотичної рівноваги, набряки, зниження синтезу білків м'язів, недокрів'я, ослаблення діяльності серця, порушення імунітету.

Як було сказано вище, у дорослої людини при нормальному харчуванні має місце азотова рівновага.

Висока швидкість синтезу білка точно зрівноважується швидкістю його розпаду. Регуляція обміну білків здійснюється групою гормонів. Зокрема, інсулін, соматотропін, тироксин, чоловічі й жіночі статеві гормони у фізіологічних умовах стимулюють біосинтез білків. Глюкокортикоїди гальмують синтез білків у більшості тканин, за винятком печінки, і стимулюють використання амінокислот для глюконеогенезу.

 

Фізіологічна потреба у білку

Наукове обґрунтування фізіологічної потреби у білку відбувається за азотистим балансом. Якщо людина знаходиться на безбілковому харчовому раціоні, то втрати азоту з сечею, калом та потом становлять 85 мг на 1 кг маси тіла. Тоді мінімальна норма споживання білка буде: (85 мг o 6,25) = 0,5 г на 1 кг маси тіла. Така кількість білків забезпечить рівновагу між процесами синтезу та розпаду їх в організмі людини. Враховуючи рівень засвоюваності білків, стресові ситуації, фізичні навантаження, безпечний рівень споживання білків становить 0,75 г на 1 кг маси тіла, а максимальний - 1,1 г. 

Поняття біологічної цінності білків та методи визначення

Біологічна цінність білків характеризує здатність їх забезпечити пластичні процеси та синтез метаболічно-активних субстанцій.

Біологічну цінність білків оцінюють хімічними, біохімічними та біологічними методами.

Хімічні методи

При хімічному методі визначення біологічної цінності білків визначають амінокислотний склад білків у гідролізаті, використовуючи аміноаналізатор, та порівнюють його із стандартною амінокислотною шкалою.

Біохімічні методи

При біохімічному методі здійснюють ферментативний гідроліз білків пепсином і трипсином у моделях in vitro, що близькі до умов травлення у живому організмі. При цьому визначають атакованість білків in vitro, яка дає комплексну характеристику максимальної швидкості та глибини гідролізу досліджуваного білка порівняно з еталонним білком (казеїном).

Біологічні методи - Коефіцієнт ефективності білка (КЕБ) - збільшення маси тіла в г на 1 г споживаного білку (міжнародна абревіатура - PER > 2,5), Чиста утилізація білка(ЧУБ) - частка азоту споживаного білка, що затрималась в організмі, Коефіцієнт засвоєння білка (КЗБ) - співвідношення кількості засвоєного білка в % до його споживаної кількості.

 

Травлення білків у шлунку

Травлення білків відбувається в шлунку і кишечнику. В шлунку розщепленню білків сприяють два чинники:

1) протеолітичні ферменти;

2) кисле середовище.

Основним ферментом шлунка є пепсин, оптимальне значення рН якого знаходиться в межах 1,5-2,5. При зростанні рН дія пепсину слабшає, а при рН 5-6 – він просто не діє. Кисле рН у шлунку створюється завдяки соляній кислоті. Вона утворюється в обкладкових клітинах шлункових залоз і секретується в порожнину шлунка, де її концентрація сягає 0,16 М. За рахунок цього шлунковий вміст має значення рН у межах 1,5-2,5. Соляна кислота в шлунку стимулює перетворення неактивного пепсиногену в активний пепсин, створює оптимальне рН для його дії, викликає набухання білків. Крім того, вона запобігає розвитку в шлунку мікрофлори, стимулює вироблення секретину та прискорює всмоктування заліза. При гастритах і зменшенні кислотності шлункового соку гнилісні процеси в шлунку можуть бути причиною неприємного запаху з рота у хворих.

Пепсин виділяється основними клітинами залоз шлунка в неактивній формі, у вигляді проферменту (попередника пепсину) – пепсиногену. Останній під впливом соляної кислоти перетворюється в активний протеолітичний фермент – пепсин. Перетворення пепсиногену в пепсин може відбуватися і під впливом самого пепсину, тобто автокаталітично:

 За допомогою НСl перетворення здійснюється повільно, тоді як автокаталітичний процес – дуже швидко. Таким чином, соляна кислота ініціює утворення активного пепсину, який швидко за автокаталітичним механізмом спричинює утворення решти пепсину із пепсиногену. Активний пепсин утворюється за рахунок відщеплення від пепсиногену пептидного ланцюга із 42 амінокислотних залишків.

Іноді в клініці визначають активність пепсину в шлунковому соці. Це дозволяє відрізнити анацидний стан (відсутність НСl при наявності пепсину) від справжньої ахілії, коли слизова шлунка не виробляє ні соляної кислоти, ні пепсину.

У дітей грудного віку залозами слизової шлунка виробляється фермент хімозин (ренін). Синтезується він у вигляді прохімозину, який при рН 5,0 перетворюється в активну форму. Хімозин перетворює казеїноген молока у нерозчинну кальцієву сіль казеїну за рахунок відщеплення пептиду. Такий комплекс затримується довше у шлунку, що сприяє його розщепленню ферментом; рН-оптимум хімозину лежить в межах 3,5-5,0. Він активується іонами кальцію.

Шлунковий сік – безбарвна, прозора, слабоопалесціювальна рідина з питомою густиною 1,002 – 1,007 г/см3 та сильнокислою реакцією (рН 1,5 – 2,5), до складу якої входить вода  (99 – 99,5%), ферменти (пепсин, гастриксин тощо), муцин, гідрохлоридна кислота  та інші речовини.

Надзвичайно важливе клінічне значення має вивчення кислотоутворювальної функції шлунка, яке складається з двох аспектів: а) визначення концентрації вільної  гідрохлоридної кислоти і загальної кислотності; б) отримання інформації про дебіт-годину гідрохлоридної кислоти.

Підвищення вмісту гідрохлоридної кислоти та загальної кислотності (гіперхлоргідрія) спостерігають при виразковій хворобі шлунка, гіперацидному гастриті.

Зниження вмісту вільної гідрохлоридної кислоти та загальної кислотності (гіпохлоргідрія) спостерігають при гіпоацидному гастриті, раку шлунка.

Значне зниження загальної кислотності та повна відсутність гідрохлоридної кислоти (ахлоргідрія) вказують на рак шлунка, хронічний гастрит.

Відсутність гідрохлоридної кислоти та пепсину (ахілія) виявляють при злоякісній анемії, раку шлунка.

 

Ферментоутворювальна функція шлунка

Вивчення показників ферментної активності шлункового соку має важливе діагностичне значення і дозволяє достовірно оцінити ефективність лікування. Протеолітична активність шлункового соку забезпечується в основному (до 95% і вище) пепсином і гастриксином.

Пепсиногени продукуються в фундальному й антральному відділах шлунка, а також в проксимальному відділі дванадцятипалої кишки. За імунохімічними характеристиками їх поділяють на дві групи. Пепсиноген І  виявляють у всіх вищевказаних відділах, тоді  як пепсиноген ІІ не спостерігають у фундальному відділі шлунка. Пепсиногени, які продукуються головними клітинами шлунка, майже повністю надходять у його просвіт, де вони розщеплюються до пепсину. Приблизно 1% пепсиногену виділяється в кров. В сироватці крові виявляють обидва пепсиногени, а в нормальній сечі – тільки пепсиноген І. Існує позитивна кореляція між рівнем сумарного сироваткового пепсиногену і шлунковою секрецією кислоти.

Підвищення рівня сироваткового пепсиногену І спостерігають при виразковій хворобі, гастродуоденіті, а також при сепсисі, інфаркті міокарда, шоці.

Зниження рівня сумарного сироваткового пепсиногену – після операцій на шлунку та при атрофічному гастриті.

Відсутність пепсину і гідрохлоридної кислоти (ахілія) спостерігають при злоякісній анемії, раку шлунка.

Мікрофлора шлунка. За умов норми шлунок натще майже не містить бактеріальної флори. Не дивлячись на бактерицидну дію гідрохлоридної кислоти, у шлунку в невеликій кількості наявні ентерококи, молочнокислі бактерії, стрептококи, стафілококи, гриби, а кількість мікроорганізмів не перевищує 1000 мікробних тіл в 1 мл шлункового соку. Посилене розмноження мікрофлори відбувається у хворих з анацидним і гіпоанацидним гастритами після вживання препаратів, що гальмують виділення гідрохлоридної кислоти. Зменшення або повне зникнення бактерій спостерігають при гіперацидному гастриті. Мікробна флора шлунка змінюється при дуодено-гастральному рефлюксі та зниженні моторики тонкої кишки.

Види кислотності шлункового соку, методи їх визначення.

Перед початком визначення кислотності шлунковий вміст фільтрують через кілька шарів марлі. Її визначають методом титрування з 0,1 NаОН. До складу загальної кислотності входять вільна та зв’язана НСІ, органічні кислоти, кисло реагуючі фосфати. В нормі загальна кислотність 40-60 титраційних одиниць, вільна НСІ – 20-40 т. о., зв’язана – 10-15 т. о. решта кислих валентностей (кислотний залишок) – 4-8 т. с. Для визначення кислотності, дебіту, дефіциту хлороводневої кислоти, оцінки МАО, ВАО, користуються методом Міхаеліса. До 5-10 мл шлункового соку додають 2 краплі 1% спиртового розчину фенолфталеїну, 1-2 краплі 0,5% спиртового розчину диметіламіноазобензолу і титрують 0,1 И розчином NаОН. при цьому відмічають 4 моменти: I – червоне забарвлення до початку титрування, II – від початку титрування до появи кольору сьомги, III – перехід жовто-оранжевого кольору в лимонно-жовтий, IV – поява стійкого рожевого забарвлення.

 

Патологічні складові частини шлункового соку, їх виявлення, значення в діагностиці.

Патологічними складовими частинами шлункового соку, які найчастіше зустрічаються, є молочна кислота, кров і жовч.

Виявлення молочної кислоти в шлунковому соку. Молочна кислота утворюється паличками молочнокислого бродіння в застійному вмісті при відсутності вільної соляної кислоти, а також як продукт метаболізму ракових клітин.

Виявлення крові в шлунковому соку. Кров може попадати в шлунковий сік при кровотечі із стінок шлунка, з варикозно розширених вен стравоходу, при легеневих кровотечах, а також із їжею.

Виявлення жовчних пігментів у шлунковому соку. Жовчні пігменти (білірубін, білівердин) можуть потрапляти в шлунковий вміст внаслідок антиперистальтики кишечника. Наявність жовчних пігментів зумовлює характерний трав’янисто-зелений або жовтий колір шлункового вмісту.

 

Травлення білків у кишечнику

Травні соки кишечника містять протеолітичні ферменти підшлункової залози і власне кишечника. Підшлункова залоза секретує проферменти: трипсиноген, хімотрипсиноген, проеластазу. Сік підшлункової залози являє собою слабколужну рідину (рН 7,2-7,8) завдяки вмісту гідрокарбонату натрію.

Трипсин і хімотрипсин – подібні за структурою та функцією ферменти, що каталізують розщеплення поліпептидних молекул у ділянці пептидних зв’язків: трипсин – у ділянці лізину та аргініну, хімотрипсин – карбоксильних груп тирозину та фенілаланіну, ендопептидази. Підвищення активності трипсину та хімотрипсину в сироватці крові спостерігають при гострому панкреатиті. Менш виражене підвищення активності ферменту – при хронічному панкреатиті.

Зниження активності трипсину і хімотрипсину в крові виявляють при карциномі підшлункової залози, порушенні всмоктування в кишках.

У травленні білків у тонкому кишечнику активна участь належить і екзопептидазам: карбоксипептидазам, що синтезуються в підшлунковій залозі й активуються трипсином. Розрізняють карбоксипептидази А і В. Вони відщеплюють від поліпептидів С-кінцеві амінокислоти. Карбоксипептидаза А (містить іон цинку) відщеплює від поліпептидного ланцюга крайні ароматичні амінокислоти, а карбоксипептидаза В відщеплює лужні амінокислоти (аргінін, лізин). До амінопептидаз відносяться аланінамінопептидаза і лейцинамінопептидаза, які відщеплюють відповідно з N-кінця аланін чи лейцин. Завершують гідролітичне розщеплення білків до амінокислот дипептидази, які розщеплюють окремі дипептиди. Наприклад, гліцилгліциндипептидаза розщеплює дипептид до 2-х молекул гліцину. Важливо, що основні процеси гідролізу білків (як і вуглеводів та жирів) перебігають на поверхні слизової оболонки кишечника (так зване пристінкове, або мембранне травлення). У мембранному травленні пептидів беруть участь ферменти екзопептидази (карбоксипептидази, амінопептидази) і дипептидази.

Підшлунковий сік (1,5 – 2 л) – безбарвна прозора рідина лужної реакції (рН = 8 - 8,5) містить велику кількість ферментів, які гідролізують білки, жири, вуглеводи.

Секреція підшлункового соку починається через 2-3 хвилини після вживання їжі (триває протягом 4-10 годин (залежно від характеру їжі). Цей процес починається з подразнень їжею рецепторів ротової порожнини та дії умовно-рефлекторних подразників. Активізують підшлункову секрецію 1. Харчова кашка, яка подразнює нервові закінчення 12-палої кишки. 2. Особлива речовина – секретин, що утворюється в стінці 12-палої кишки під дією соляної кислоти шлункового соку. Центр регуляції підшлункової секреції міститься у довгастому мозку.

Кишковий сік на відміну від соку підшлункової залози мутнуватий, бо вміщує клітини злущеного епітелію та інші елементи. В ньому знаходяться ферменти пептидази, що розщеплюють поліпептиди до амінокислот, а також вуглеводні ферменти: сахараза, лактоза, мальтаза й ентерокіназа та ліпаза. За добу кишкового соку виділяється близько 3 л.

Дуодентальний вміст

Дуоденальний вміст – це вміст просвіту дванадцятипалої кишки, суміш жовчі з панкреатичним, шлунковим і кишковим соками.

a-Амілаза – фермент, що гідролізує a-1,4-глюкозидні зв'язки вуглеводів (крохмаль, глікоген тощо). У людини a-амілаза секретується підшлунковою та слинними залозами. У здорових людей  вміст слинної і панкреатичної амілази в крові приблизно однаковий, у сечі вміст панкреатичної амілази вдвічі вищий, ніж амілази слинних залоз.

Підвищення активності a-амілази має місце при гострому панкреатиті, кісті підшлункової залози, закупорці протоки підшлункової залози (пухлиною, камінням, спайками), гострому холециститі, діабетичному ацидозі, гострій алкогольній інтоксикації тощо.

Зниження рівня a-амілази спостерігають при гострому та хронічному гепатиті, цирозі, новоутвореннях печінки, недостатності підшлункової залози. Низькі концентрації a-амілази виявляють у дітей віком до 1 року.

Підвищення a-амілази в сечі відбувається паралельно до її підвищення в крові. Але після нападу панкреатиту показник амілази крові може досить швидко повернутись до норми, а в сечі цей показник може залишатися підвищеним до 7 днів.

Панкреатична ліпаза – фермент, що руйнує ефірні зв’язки триацилгліцеринів з вивільненням залишків гліцеролу і жирних кислот. Першим продуктом гідролізу є діацилгліцерини, які в процесі дальшого розщеплення перетворюються на β-моноацилгліцерини (ліпази, що діють переважно на β-моноацилгліцерини, знайдені в слизовій оболонці кишок). Ліпаза підшлункової залози практичнно не впливає на  β-моноацилгліцерини). Секретується в  підшлунковій залозі, у великій кількості  виявляють у дуоденальному вмісті. У сироватці крові активність ферменту низька.  Ліпаза – термолабільний фермент і затемператури 37оС  частково ін активується

Норма в панкреатичному соці 50 – 1 500 МО, у сироватці крові – 0 – 470 нмоль/л.

Підвищення активності панкреатичної ліпази  в  крові спостерігають  при гострому панкреатиті, затримці жовчі в печінці (внутрішньопечінковому холестазі), хронічному панкреатиті (обструктивному), недостатності роботи нирок (коли рівень креатиніну в плазмі крові знижується до 0,264 ммоль/л, або 30 мг/л.

Зниження показників активності ліпази виявляють у хворих туберкульозом, сифілісом, раком, при різних інфекційних захворюваннях.

Багато метаболітів, що утворюються в підшлунковій залозі, або вивільняються в процесі обміну, порушують функціонування екзокринної частини залози і визначення вмісту деяких метаболітів може служити важливим  клінічним тестом.

 

Всмоктування продуктів розщеплення білків

Амінокислоти швидко всмоктуються в мікроворсинках тонкого кишечника. Але при наявності фруктози і галактози всмоктування їх сповільнюється. Всмоктування амінокислот – активний процес і вимагає енергії АТФ, за механізмом подібне до всмоктування глюкози і тому залежить від транспорту в клітини натрію.

Всмоктування амінокислот здійснюється за допомогою спеціальних транспортних систем. Транспорт амінокислот, подібно до транспорту моносахаридів, є вторинним активним і для його здійснення необхідний градієнт іонів Na+, що створюється Na+, К+-АТФ-азою мембрани епітелію кишечника. Існує декілька переносників для амінокислот: 1)нейтральних з коротким вуглецевим ланцюгом; 2) нейтральних з довгим ланцюгом; 3) основних; 4) кислих; 5) проліну. Амінокислоти кожної групи конкурують між собою за зв'язування з відповідним переносником. Під час транспорту амінокислот через мембрану ентероцитів іон Na+ входить разом з амінокислотами всередину клітини. Звідси натрій відкачується за допомогою Na+, К+-АТФази, а амінокислоти залишаються всередині клітини.

Гальмують транспорт амінокислот через мембрани ентероцитів галактоза та фруктоза.

Травлення білків регулюється системою гормоноподібних речовин, які виробляються в клітинах травного тракту. Більшість із цих речовин відноситься до пептидів. Тільки гістамін є аміном гістидину. Гормоноїди виділяються під впливом їжі і через кров проявляють свою регуляторну дію. Так, надходження їжі в шлунок стимулює виділення гістаміну і гастрину, які зумовлюють секрецію пепсину і соляної кислоти, необхідних для травлення білків у шлунку. Надходження їжі в дванадцятипалу кишку служить стимулом для виділення ентерогастрину, який гальмує секрецію шлункового соку.

 

Перетворення амінокислот під дією мікрофлори товстого кишечника (гниття білків у кишечнику)

 

Неперетравлені білки та АК, які не всмокталися, надходять у товстий кишечник, де під впливом ферментів мікрофлори утворюють продукти, не характерні для обміну амінокислот в організмі людини і навіть отруйні. Інтенсивність процесу в нормі невелика, але може значно зростати при порушенні діяльності кишечника. Цей процес називається гниттям білків.

Майже нетоксичними продуктами є аміни, кето- і оксикислоти, спирти. Зокрема, аміни утворюються при декарбоксилюванні ароматичних амінокислот (фенілетиламін із фенілаланіну, тирамін із тирозину, триптамін із триптофану), діамінокислот (кадаверин із лізину, путресцин із орнітину, агматин із аргініну). У слизовій кишечника аміни піддаються окиснювальному дезамінуванню із звільненням аміаку. Кадаверин, путресцин і агматин переважно утворюються при гнитті трупа (трупні отрути). При розпаді сірковмісних амінокислот метіоніну і цистеїну в кишечнику утворюються гази, сірководень (Н2S) і метилмеркаптан (СН3SH).

Ферменти мікроорганізмів каталізують також розпад бокових ланцюгів триптофану і тирозину з утворенням токсичних продуктів – крезолу і фенолу, скатолу й індолу:

Неприємний запах вмісту товстої кишки зумовлений частково скатолом та індолом. Невеликі кількості цих речовин всмоктуються у товсту кишку, потрапляють у печінку, де знешкоджуються, перетворюючись у нетоксичні водорозчинні сполуки, які виводяться із сечею. Індол і скатол піддаються у печінці гідроксилюванню і наступній кон'югації з сірчаною чи глюкуроновою кислотами. Фенол і крезол відразу знешкоджуються в реакції кон'югації.

Донором залишку сірчаної кислоти служить 3-фосфоаденозин-5-фосфосульфат (ФАФС), а донором глюкуронової кислоти – уридиндифосфоглюкуронова кислота (УДФГК). Ферменти глюкуронілтрансферази і сульфотрансферази каталізують перенесення залишків глюкуронової та сірчаної кислоти на індоксил, скатоксил, фенол, крезол. Утворені парні сполуки (ефіросірчані кислоти та глюкуроніди) виводяться із сечею. Калієва сіль індоксилсірчаної кислоти має назву індикан. Рівень індикану в сечі розглядається як показник інтенсивності процесів гниття в кишечнику і швидкості реакцій знешкодження у печінці. В нормальній сечі індикан міститься у незначній кількості, що не виявляється звичайними якісними реакціями. Індиканурія спостерігається при інтенсивному гнитті білкових речовин у кишечнику (коліт, закрепи, непрохідність кишечника, рак, абсцес, перитоніт).

Із фенілаланіну в товстій кишці в невеликій кількості утворюється бензойна кислота. У печінці при взаємодії бензойної кислоти з гліцином утворюється гіпурова кислота, яка виводиться з сечею. Для оцінки зне­шкоджувальної функції печінки застосовують пробу на синтез гіпурової кислоти (пробу Квіка). Суть проби полягає в пероральному прийомі бензоату натрію і визначенні в сечі кількості гіпурової кислоти. При перенхіматозних ураженнях печінки синтез гіпурової кислоти знижений. Та обставина, що гіпурова кислота може синтезуватись із бензойної, утвореної в товстій кишці під дією ферментів мікроорганізмів, робить пробу Квіка у діагностичному плані недостатньо надійною і рідковикористовуваною.

 

ЗАГАЛЬНІ ШЛЯХИ ПЕРЕТВОРЕННЯ АМІНОКИСЛОТ

 

В органах і тканинах знаходиться невелика кількість вільних АК. Після всмоктування амінокислоти потрапляють через портальну систему в печінку, яка є головним органом обміну амінокислот в організмі. Периферичні тканини з різною ефективністю поглинають циркулюючі в крові амінокислоти. Крім амінокислот їжі, фонд вільних амінокислот в організмі поповнюється за рахунок розпаду тканинних білків і синтезу замінних амінокислот.

Тканинні білки гідролізуються протеолітичними ферментами-катепсинами (пептидгідролазами), які локалізовані, головним чином, у лізосомах клітин. Загальна кількість вільних амінокислот в організмі людини складає близько 30 г (під час травлення вміст їх значно зростає). Амінокислоти використовуються далі в таких напрямках: 1) синтез білків; 2) синтез пептидів; 3) утворення ­різноманітних низькомолекулярних азотовмісних речовин-біогенних амінів, пуринів, піримідинів, креатину, холіну, таурину, тироксину, порфіринів тощо, 4) розщеплення до кінцевих продуктів; 5) перетворення у вуглеводи чи ліпіди.

 

Дезамінування амінокислот, його види. Роль ферментів і коферментів.

Процес відщеплення аміногрупи від амінокислоти з утворенням вільного аміаку називається дезамінуванням і може здійснюватись різними шляхами, характерними для різних видів живих організмів. У вищих тварин основним шляхом є окиснювальне дезамінування, при якому, крім аміаку, утворюється альфа-кетокислота.

Розрізняють кілька типів дезамінування. Окисне дезамінування амінокислот є основним шляхом їх розкладу в організмі, особливо тварин.

Іншими типами дезамінування є відновне, гідролітичне та внутрішньомолекулярне.

Відновне дезамінування відбувається шляхом окислювально-відновних реакцій між двома амінокислотами, внаслідок чого обидві амінокислоти дезамінуються (реакція між аланіном і гліцином). При внутрішньомолекулярному дезамінуванні утворюються ненасичені кислоти. Ці реакції мають місце при дезамінуванні ряду амінокислот (наприклад, аспарагінової кислоти у рослин і деяких бактерій; гістидину в печінці людини). При гідролітичному дезамінуванні утворюються D-оксикислоти. Цим шляхом дезамінуються також пуринові основи й піримідинові основи у плісеневих грибів, деяких бактерій і тканинах тварин.

Дезамінування декількох амінокислот може відбуватися неокиснювальним шляхом. Серин- і треоніндегідратази каталізують неокиснювальне дезамінування відповідно серину і треоніну за таким механізмом (на прикладі серину):

Трансамінування амінокислот, механізм, роль ферментів і коферментів.

У ході реакції трансамінування аміногрупа від альфа-амінокислоти переноситься на альфа-кетокислоту, що призводить до утворення нової альфа-кетокислоти (утворюється із вихідної альфа-амінокислоти) і нової альфа-амінокислоти ­(утворюється із вихідної альфа-кетокислоти). Ця реакція є зворотною, і напрямок перетворення залежить від концентрації субстратів. Майже у всіх реакціях трансамінування приймають участь глутамат і відповідний йому альфа-кетоглутарат:

Ферменти, що каталізують процес трансамінування, називаються амі­но­трансферазами, або трансаміназами.

Трансамінування і окиснювальне дезамінування глутамату, як за­значалось вище, є зворотними процесами. Це забезпечує можливість синтезу амінокислот із відповідних альфа-кетокислот і аміаку. Поєднання відновного амінування альфа-кетоглутарату з трансамінуванням називають трансреамінуванням. В організмі людини цим шляхом синтезуються замінні амінокислоти, відповідні яким альфа-кетокислоти утворюються із вуглеводів. Зокрема, аланін і аспартат синтезуються в результаті трансамінування відповідно із пірувату й оксалоацетату:

Послаблення процесів транс- і дезамінування амінокислот відбувається при гіповітамінозах (РР, В2, В6), гіпоксії, ураженнях печінки. Це спричиняє зростання вмісту амінокислот у плазмі (гіпераміноацидемія) і при перевищенні реабсорбційної здатності  клітин ниркових канальців – екс­крецію амінокислот із сечею (аміноацидурія). Порушення оптимального співвідношення амінокислот в організмі гальмує білковий синтез.

Декарбоксилювання L-амінокислот в організмі людини, роль ферментів і коферментів. Фізіологічне значення утворених продуктів. Окиснення біогенних амінів.

В організмі людини і тварин під дією ферментів декарбоксилаз від деяких амінокислот відщеплюється карбоксильна група у вигляді СО2. У результаті реакції утворюються аміни з важливими біологічними функціями.

Прикладами біогенних амінів є гістамін (із гістидину), гама-аміномасляна кислота (із глутамату), дофамін (із 3,4-діоксифенілаланіну), серотонін (із 5-окситриптофану).