БИОХИМИЯ МЫШЦ, МЫШЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ. БИОХИМИЯ
СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ
Мышечная ткань составляет 40–42% от
массы тела. Основная динамическая функция мышц – обеспечить подвижность путем сокращения
и последующего расслабления. При сокращении мышц осуществляется работа,
связанная с превращением химической энергии в механическую.
Различают три
типа мышечной ткани:
скелетную, сердечную и гладкую мышечную ткань.
Существует
также деление
на гладкие и поперечно-полосатые (исчерченные) мышцы. К поперечно-полосатым
мышцам, помимо скелетных, относятся мышцы языка и верхней трети пищевода,
внешние мышцы глазного яблока и некоторые другие. Морфологически миокард
относится к поперечно-полосатой мускулатуре, но по ряду других признаков он
занимает промежуточное положение между гладкими и поперечно-полосатыми мышцами.
Поперечно-полосатая
мышца состоит из многочисленных удлиненных волокон , или мышечных клеток. Двигательные нервы
входят в различных точках в мышечное волокно и передают ему электрический
импульс, вызывающий сокращение. Мышечное волокно обычно рассматривают как
многоядерную клетку
гигантских размеров, покрытую эластичной оболочкой – сарколеммой. Диаметр
функционально зрелого поперечно-полосатого мышечного волокна обычно составляет
от 10 до 100 мкм, а длина волокна часто соответствует длине мышцы.
В каждом
мышечном волокне в полужидкой саркоплазме по длине волокна расположено, нередко
в форме пучков, множество нитевидных образований – миофибрилл (толщина их
обычно менее 1 мкм), обладающих, как и все волокно в целом, поперечной
исчерченностью. Поперечная исчерченность волокна, зависящая от оптической неоднородности
белковых веществ,
локализованных во всех миофибриллах на одном уровне, легко выявляется при
исследовании волокон скелетных мышц в поляризационном или фазово-контрастном
микроскопе.
В мышечной ткани взрослых животных и
человека содержится от 72 до 80% воды. Около 20–28% от
массы мышцы приходится на долю сухого остатка, главным образом белков. Помимо белков, в состав сухого
остатка входят гликоген
и другие углеводы,
различные липиды,
экстрактивные азотсодержащие вещества,
соли органических и неорганических кислот и
другие химические соединения.
В саркоплазме
мышечных волокон обнаруживается и ряд других структур: митохондрии, микросомы, рибосомы, трубочки и
цистерны саркоплазматической сети, различные вакуоли, глыбки гликогена и включения липидов, играющие роль
запасных энергетических материалов, и т.д.
Повторяющимся
элементом поперечно-полосатой миофибриллы является саркомер – участок
миофибриллы, границами которого служат узкие Z-линии. Каждая миофибрилла
состоит из нескольких сот саркомеров. Средняя длина саркомера 2,5–3,0 мкм. В
середине саркомера находится зона протяженностью 1,5–1,6 мкм, темная в
фазово-контрастном микроскопе. В поляризованном свете она дает сильное двойное
лучепреломление. Эту зону принято называть диском А (анизотропный диск). В
центре диска А расположена линия М, которую можно
наблюдать только в электронном
микроскопе. Среднюю часть диска А занимает зона Н более слабого
двойного лучепреломления. Наконец, существуют изотропные диски, или диски I, с
очень слабым двойным лучепреломлением. В фазово-контраст-ном микроскопе они
кажутся более светлыми, чем диски А. Длина дисков I около 1 мкм. Каждый из них
разделен на две равные половины Z-мембраной, или Z-линией.
Согласно
современным представлениям, в дисках А расположены толстые нити, состоящие
главным образом из белка
миозина, и тонкие нити,
состоящие, как правило, из второго компонента актомиозиновой системы – белка актина. Тонкие (актиновые)
нити начинаются в пределах каждого саркомера у Z-линии, тянутся через диск I,
проникают в диск А и прерываются в области зоны Н.
При
исследовании тонких срезов мышц под электронным микроскопом
было обнаружено, что белковые нити расположены строго упорядоченно. Толстые
нити диаметром 12–16 нм и длиной примерно 1,5 мкм уложены в форме
шестиугольника диаметром 40–50 нм и проходят через весь диск А. Между этими
толстыми нитями расположены тонкие нити диаметром 8 нм, простираясь от Z-линии
на расстояние около 1 мкм. Изучение мышцы в состоянии сокращения показало, что
диски I в ней почти исчезают, а область перекрывания толстых и тонких нитей
увеличивается (в скелетной мышце в состоянии сокращения саркомер укорачивается
до 1,7–1,8 мкм).
Согласно
модели, предложенной Э. Хаксли и Р. Нидергерке, а также X. Хаксли и Дж. Хенсон,
при сокращении миофибрилл одна система нитей проникает в другую, т.е. нити
начинают как бы скользить друг по другу, что и является причиной мышечного
сокращения.
А.Я.
Данилевский впервые разделил экстрагируемые из мышц белки на 3 класса:
растворимые в воде,
экстрагируемые 8–12 % раствором
хлорида аммония и белки, извлекаемые
разбавленными растворами
кислот и щелочей.
В настоящее время белки
мышечной ткани
делят на три основные группы: саркоплазматические, миофибриллярные и белки стромы. На долю
первых приходится около 35%, вторых – 45% и третьих – 20% от всего количества
мышечного белка.
Эти группы белков
резко отличаются друг от друга по растворимости в воде и солевых средах с
различной ионной силой.
Белки,
входящие в состав саркоплазмы, относятся к протеинам, растворимым в
солевых средах с низкой ионной силой. Принятое ранее подразделение
саркоплазматических белков
на миоген, глобулин
X, миоальбумин и белки-пигменты в значительной мере утратило смысл, поскольку
существование глобулина
X и миогена как индивидуальных белков в настоящее время
отрицается. Установлено, что глобулин X представляет
собой смесь различных белковых веществ со свойствами глобулинов. Термин
«миоген» также является собирательным понятием. В частности, в состав белков группы миогена
входит ряд протеинов,
наделенных ферментативной активностью:
например, ферменты
гликолиза. К числу
саркоплазмати-ческих белков
относятся также дыхательный пигмент миоглобин и разнообразные
белки-ферменты, локализованные главным образом в митохондриях и
катализирующие процессы тканевого дыхания, окислительного фосфорилирования,
а также многие стороны азотистого и липидного обмена. Недавно была открыта
группа саркоплазматических белков
– парвальбумины, которые способны связывать ионы Са2+. Их
физиологическая роль остается еще неясной.
К
группе миофибриллярных белков относятся миозин,
актин и актомио-зин – белки, растворимые в солевых
средах с высокой ионной силой, и так называемые регуляторные белки:
тропомиозин, тропонин, α- и β-актинин, образующие в мышце с актомиозином единый
комплекс. Перечисленные миофибриллярные белки тесно связаны с
сократительной функцией мышц.
Миозин составляет 50–55% от
сухой массы миофибрилл.
Толстые нити
(толстые миофиламенты) в саркомере надо понимать как образование, полученное
путем соединения большого числа определенным образом ориентированных в
пространстве молекул
миозина.
Актин, составляющий 20% от
сухой массы миофибрилл, был открыт Ф. Штраубом в
Актомиозин образуется при
соединении миозина
с F-актином. Актомиозин, как естественный, так и искусственный, т.е. полученный
путем соединения in vitro высокоочищенных препаратов миозина и F-актина,
обладает АТФазной активностью,
которая отличается от таковой миозина, АТФазная активность миозина значительно
возрастает в присутствии стехиометрических количеств F-актина. Фермент актомиозин активируется ионами Mg2+и
ингибируется этилендиаминтетраацетатом (ЭДТА) и высокой концентрацией АТФ, тогда как миозиновая
АТФаза ингибируется ионами
Mg2+, активируется ЭДТА и не ингибируется высокой концентрацией АТФ. Оптимальные значения
рН для обоих ферментов
также различны. Тропонин – глобулярный белок, открытый С. Эбаси в
В скелетных
мышцах содержится ряд важных азотистых экстрактивных веществ: адениновые нуклеотиды (АТФ, АДФ и АМФ), нуклеотиды неаденинового
ряда, креатинфосфат, креатин, креатинин, карнозин, ансерин,
свободные аминокислоты
и др. Концентрация
адениновых нуклеотидов
в скелетной мускулатуре кролика (в микромолях на
Одним из
основных представителей безазотистых органических веществ мышечной ткани является гликоген. Его концентрация колеблется от
0,3 до 2% и выше. На долю других представителей углеводов приходятся
десятые и сотые доли процента. В мышцах находят лишь следы свободной глюкозы и очень мало
гексозофосфатов. В процессе метаболизма
глюкозы, а также аминокислот в мышечной ткани образуются молочная,
пиро-виноградная кислоты и много других карбоновых кислот. В том
или ином количестве в мышечной ткани обнаруживаются также
триглицериды и холестерин.
Состав
неорганических солей
в мышцах разнообразен. Из катионов
больше всего калия
и натрия.
Калий сосредоточен главным
образом внутри мышечных волокон, а натрий – преимущественно в
межклеточном веществе.
Значительно меньше в мышцах магния,
кальция и железа. В мышечной ткани содержится ряд микроэлементов: кобальт, алюминий, никель, бор, цинк и др.
Сердечная
мышца по содержанию ряда химических соединений занимает промежуточное положение
между скелетной мускулатурой и гладкими мышцами. Так, общее содержание
белкового азота
в скелетных мышцах кролика составляет 30–31 мг/г, а в гладкой мускулатуре
(миометрий) – до 20,3 мг/г. В сердечной мышце и особенно в гладких мышцах
значительно меньше миофибриллярных белков, чем в скелетной
мышце. Общее содержание миофибриллярных белков в гладкой мышечной ткани желудка примерно в 2
раза ниже, чем в скелетных мышцах. Концентрация белков стромы в гладких
мышцах и миокарде выше, чем в скелетной мускулатуре. Известно, что миозин, тропомиозин и
тропонин сердечной мышцы и гладкой мускулатуры заметно отличаются по своим
физико-химическим свойствам от соответствующих белков скелетной
мускулатуры. Отмечены определенные особенности и во фракциях саркоплазматических
белков. Саркоплазма
гладкой мускулатуры и миокарда в процентном отношении содержит больше
миоальбумина, чем саркоплазма скелетной мускулатуры. Содержание АТФ в сердечной мышце на
Имеется
определенная зависимость между характером работы мышц и содержанием
фосфоглицеридов. Миокард по сравнению с другими мышечными тканями богаче фосфоглицеридами, при окислении которых, по-видимому,
вырабатывается значительная часть энергии, необходимой для его сокращения.
Мышечный
аппарат человека и животных характеризуется полифункциональностью. Однако
основной функцией мышц является осуществление двигательного акта, т.е.
сокращение и расслабление. При сокращении мышц осуществляется работа, связанная
с превращением химической энергии в механическую. В данном разделе в основном
рассматривается структурная основа процесса сокращения поперечно-полосатых мышц
позвоночных, поскольку этот процесс изучен наиболее полно. Как отмечалось,
сократительная система поперечно-полосатой мышцы состоит из перекрывающихся
белковых нитей, которые скользят относительно друг друга. Сокращение происходит
за счет энергии, освобождающейся при гидролизе АТФ. В поперечно-полосатой
мышце сокращение зависит от концентрации
ионов Са2+,
которая в свою очередь регулируется сарко-плазматическим ретикулумом –
специализированной системой мембран, накапливающей Са2+
в состоянии покоя и высвобожающей его при воздействии на мышечное волокно
нервного импульса.
Принято
считать, что процессом, непосредственно связанным с работающим механизмом
поперечно-полосатого мышечного волокна, является распад АТФ с образованием АДФ и неорганического фосфата.
Возникает вопрос: каким образом мышечная клетка может обеспечить
свой сократительный аппарат достаточным количеством энергии в форме АТФ, т.е. каким образом в
процессе мышечной деятельности происходит непрерывный ресинтез этого
соединения?
Прежде всего
ресинтез АТФ
обеспечивается трансфосфорилированием АДФ с креатинфосфатом.
Данная реакция катализируется ферментом креатинкиназой:
Креатинкиназный
путь ресинтеза АТФ
является чрезвычайно быстрым и максимально эффективным (за счет каждой молекулы креатинфосфата
образуется молекула
АТФ). Именно поэтому долгое время не удавалось установить уменьшение концентрации АТФ и соответственно
повышение концентрации
АДФ даже при достаточно
продолжительном тетанусе. Применив специфический ингибитор креатинкиназы
(1-фтор-2,4-динитро-фенол), а также с помощью агентов, препятствующих окислительному фосфорилированию
АДФ в АТФ, Т. Кейн и соавт.
(1962) смогли продемонстрировать прямой распад АТФ с одновременным
приростом неорганического
фосфата и АДФ
при одиночном сокращении изолированной мышцы лягушки. Некоторое количество АТФ может
ресинтезироваться в ходе аденилаткиназной (миокиназной) реакции:
Запасы
креатинфосфата в мышце невелики, а доступность энергии креатинфосфата имеет
ценность для работающей мышцы только в том случае, если расход его постоянно
возмещается синтезом АТФ
в процессе метаболизма.
Для любой ткани,
в том числе мышечной, известны два фундаментальных биохимических процесса, в
ходе которых регенерируются богатые энергией фосфорные соединения. Один из этих
процессов – гликолиз,
другой – окислительное
фосфорилирование. Наиболее важным и эффективным из них является
последний. При достаточном снабжении кислородом мышца, несмотря
на анаэробный механизм сокращения, в конечном итоге работает за счет энергии,
образующейся при окислении
(в цикле Кребса) как продуктов распада углеводов, так и ряда
других субстратов
тканевого дыхания,
в частности жирных кислот, а также ацетата и ацетоацетата.
При работе
умеренной интенсивности мышца может покрывать свои энергетические затраты за
счет аэробного метаболизма.
Однако при больших нагрузках, когда возможность снабжения кислородом отстает от
потребности в нем, мышца вынуждена использовать гликолитический путь снабжения
энергией. При интенсивной мышечной работе скорость расщепления гликогена или глюкозы с образованием молочной кислоты
увеличивается в сотни раз. Соответственно содержание молочной кислоты в
мышечной ткани
может повышаться до 1,0–1,2 г/кг и более. С током крови значительное количество
молочной кислоты поступает
в печень, где ресинтезируется в глюкозу и гликоген (глюконеогенез) за
счет энергии окислительных процессов (см. главу 16). Перечисленные механизмы
ресин-теза АТФ
при мышечной деятельности включаются в строго определенной последовательности.
Наиболее экстренным является креатинкиназный механизм, и лишь примерно через 20
с максимально интенсивной работы начинается усиление гликолиза, интенсивность
которого достигает максимума через 40–80 с. При более длительной, а
следовательно, и менее интенсивной работе все большее значение приобретает
аэробный путь ресинтеза АТФ.
Содержание АТФ и креатинфосфата в
сердечной мышце ниже, чем в скелетной мускулатуре, а расход АТФ велик. В связи с этим
ресинтез АТФ
в миокарде должен происходить намного интенсивнее, чем в скелетной мускулатуре.
Для сердечной мышцы теплокровных животных и человека основным путем образования
богатых энергией фосфорных соединений является путь окислительного фосфорилирования,
связанный с поглощением кислорода.
Регенерация АТФ в процессе анаэробного
расщепления углеводов
(гликолиз) в сердце человека практического значения не имеет. Именно поэтому
сердечная мышца очень чувствительна к недостатку кислорода. Характерной
особенностью обмена
веществ в сердечной мышце по сравнению со скелетной является также
то, что аэробное окисление
веществ неуглеводной
природы при работе сердечной мышцы имеет большее значение, чем при сокращении
скелетной мышцы. Только 30–35% кислорода, поглощаемого
сердцем в норме, расходуется на окисление углеводов и продуктов их превращения.
Главным субстратом
дыхания в сердечной мышце
являются жирные кислоты. Окисление
неуглеводных веществ
обеспечивает около 65–70% потребности миокарда в энергии. Из свободных жирных
кислот в сердечной мышце особенно легко подвергается окислению олеиновая кислота.
Рассмотрим, к
чему сводятся представления о механизме попеременного сокращения и расслабления
мышц. В настоящее время принято считать, что биохимический цикл мышечного
сокращения состоит из 5 стадий (рис. 20.8):
1) миозиновая
«головка» может гидролизовать АТФ до АДФ и Н3РО4
(Pi), но не обеспечивает освобождения продуктов гидролиза. Поэтому данный
процесс носит скорее стехиометрический, чем каталитический, характер (см. рис.);
2) содержащая
АДФ и Н3РО4
миозиновая «головка» может свободно вращаться под большим углом и (при
достижении нужного положения) связываться с F-актином, образуя с осью фибриллы
угол около 90° (см. рис.);
3) это
взаимодействие обеспечивает высвобождение АДФ и Н3РО4
из актин-миозинового комплекса. Актомиозиновая связь имеет наименьшую энергию
при величине угла 45°, поэтому изменяется угол миозина с осью фибриллы с
90° на 45° (примерно) и происходит продвижение актина (на 10–15 нм) в
направлении центра саркомера (см. рис.);
4) новая молекула АТФ связывается с
комплексом миозин–F-актин (см. рис.) ;
5) комплекс
миозин–АТФ обладает низким сродством к актину, и поэтому
происходит отделение миозиновой (АТФ) «головки» от F-актина. Последняя стадия и
есть собственно расслабление, которое отчетливо зависит от связывания АТФ с актин-миозиновым
комплексом (см. рис. 20.8, д). Затем цикл возобновляется.
Регуляция
сокращения и расслабления мышц. Сокращение любых мышц происходит по общему механизму,
описанному ранее. Мышечные волокна разных органов могут обладать различными
молекулярными механизмами регуляции сокращения и расслабления, однако всегда
ключевая регуляторная роль принадлежит ионам Са2+.
Установлено, что миофибриллы обладают способностью взаимодействовать с АТФ и сокращаться в его
присутствии лишь при наличии в среде определенных концентраций ионов кальция. Наибольшая
сократительная активность
наблюдается при концентрации
ионов Са2+
около 10–6–10–5 М. При понижении концентрации до 10–7
М или ниже мышечные волокна теряют способность к укорочению и развитию
напряжения в присутствии АТФ.
По современным представлениям, в покоящейся мышце (в миофибриллах и
межфибриллярном пространстве) концентрация ионов Са2+
поддерживается ниже пороговой величины в результате связывания их структурами
(трубочками и пузырьками) саркоплазматической сети и так называемой Т-системой
при участии особого Са2+-связывающего белка, получившего
название кальсеквестрина, входящего в состав этих структур. Связывание ионов Са2+
разветвленной сетью трубочек и цистерн саркоплазматической сети не является
простой адсорбцией.
Это активный физиологический процесс, который осуществляется за счет энергии,
освобождающейся при расщеплении АТФ Са2+-зависимой
АТФазой саркоплазматической сети. При этом наблюдается весьма своеобразная
картина: скорость выкачивания ионов Са2+ из
межфибриллярного пространства стимулируется этими же ионами. В целом такой
механизм получил название «кальциевая помпа» по аналогии с хорошо известным в
физиологии натриевым насосом.
Возможность пребывания живой мышцы в расслабленном состоянии при наличии в ней
достаточно высокой концентрации
АТФ объясняется снижением
в результате действия кальциевой помпы концентрации ионов Са2+ в
среде, окружающей миофибриллы, ниже того предела, при котором еще возможны
проявление АТФазной активности
и сократимость акто-миозиновых структур волокна. Быстрое сокращение мышечного
волокна при его раздражении от нерва (или электрическим током) является
результатом внезапного изменения проницаемости мембран и как следствие
выхода из цистерн и трубочек саркоплазматической сети и Т-системы некоторого
количества ионов
Са2+ в саркоплазму. Как отмечалось, «чувствительность»
актомиозиновой системы к ионам
Са2+ (т.е. потеря актомиозином способности
расщеплять АТФ
и сокращаться в присутствии АТФ при снижении концентрации ионов Са2+ до
10–7 М) обусловлена присутствием в контрактильной системе (на нитях
F-актина) белка
тропонина, связанного с тропомиозином. В тропонин-тропомио-зиновом комплексе ионы Са2+
связываются именно с тропонином. В молекуле тропонина при
этом происходят конформационные изменения, которые, по-видимому, приводят к
сдвигу всего тропонин-тропомиозинового стержня и деблокировке активных центров актина, способных
взаимодействовать с миозином
с образованием сократительного комплекса и активной Mg2+-АТФазы. В
продвижении актиновых нитей вдоль миозиновых, по данным Э. Хаксли, важную роль играют
временно замыкающиеся между нитями поперечные мостики, которые являются
«головками» миозиновых молекул.
Итак, чем большее число мостиков прикреплено в данный момент к акти-новым
нитям, тем больше сила мышечного сокращения.
Наконец, если
возбуждение прекращается, содержание ионов Са2+ в
саркоплазме снижается (кальциевая помпа), то циклы прикрепление–освобождение
прекращаются, т.е. «головки» миозиновых нитей перестают прикрепляться к
актиновым нитям. В присутствии АТФ мышца расслабляется и
ее длина достигает исходной. Если прекращается поступление АТФ (аноксия, отравление
дыхательными ядами или смерть), то мышца переходит в состояние окоченения.
Почти все поперечные мостики толстых (миозиновых) нитей присоединены при этом к
тонким актиновым нитям, следствием чего и является полная неподвижность мышцы.
ГЛИКОЗАМИНОГЛИКАНЫ
И ПРОТЕОГЛИКАНЫ
Гликозаминогликаны - линейные отрицательно заряженные
гетерополисахариды. РаНbше их называли мукополисахаридами, так как они
обнаруживались в слизистых секретах (мукоза) и придавали этим секретам вязкие,
смазочные свойства. Эти свойства обусловлены тем, что гликозаминогликаны могут
связывать большие количества воды, в результате чего межклеточное вещество
приобретает желеобразный характер.
Протеогликаны - высокомолекулярные соединения,
состоящие из белка (5-10%) и гликозаминогликанов (90-95%). Они образуют
основное вещество межклеточного матрикса соединительной ткани и могут
составлять до 30% сухой массы ткани.
Белки в протеогликанах представлены
одной полипептидной цепью разной молекулярной массы. Полисахаридные компоненты
у разных протеогликанов разные. Протеогликаны отличаются от большой группы
белков, которые называют гликопротеинами. Эти белки тоже
содержат олигосахаридные цепи разной длины, ковалентно присоединённые к
полипептидной основе. Углеводный компонент гликопротеинов гораздо меньше по
массе, чем у протеогликанов, и составляет не более 40% от общей массы.
Гликопротеины выполняют в организме человека разные функции и присутствуют во
всех классах белков - ферментах, гормонах, транспортных, структурных белках и
др. Представители гликопротеинов - коллаген и эластин, иммуноглобулины,
ангиотензиноген, трансферрин, церулоплазмин, внутренний фактор Касла,
тиреотропный гормон.
Протеогликаны базальных мембран
Протеогликаны базальных мембран
отличаются значительной гетерогенностью. Это преимущественно
гепарансульфатсодержащие протеогликаны (ГСПГ), представленные двумя
разновидностями: высокой и низкой плотности (рис. 15-18).
Общим
возрастным изменением, которое свойственно всем видам соединительной ткани, является уменьшение
содержания воды
и отношения основное вещество/волокна. Показатель этого соотношения уменьшается
как за счет нарастания содержания коллагена, так и в
результате снижения концентрации
гликозаминогликанов. В первую очередь значительно снижается содержание
гиалуроновой кислоты. Однако не только уменьшается общее количество кислых гликозаминогликанов,
но изменяется и количественное соотношение отдельных гликанов. Одновременно
происходит также изменение физико-химических свойств коллагена (увеличение
числа и прочности
внутри- и межмолекулярных поперечных связей, снижение эластичности и
способности к набуханию,
развитие резистентности к кол-лагеназе и т.д.), повышается структурная
стабильность коллагеновых волокон (прогрессирование процесса «созревания»
фибриллярных структур соединительной ткани). Следует помнить, что старение коллагена in vivo
неравнозначно износу. Оно является своеобразным итогом протекающих в организме метаболических
процессов, влияющих на молекулярную структуру коллагена. Среди многих
поражений соединительной ткани
особое место занимают коллагенозы.
Для них характерно повреждение всех структурных составных частей соединительной
ткани: волокон, клеток и межклеточного
основного вещества.
К коллагенозам
обычно относят ревматизм, ревматоидный
артрит, системную красную волчанку, системную склеродермию,
дерма-томиозит и узелковый периартериит. Каждое из этих заболеваний имеет
своеобразное течение и сугубо индивидуальные проявления. Среди многочисленных
теорий развития коллагенозов
наибольшее признание получила теория инфекционно-аллергического происхождения.
Наконец, необходимо отметить, что нарушение процесса гидроксили-рования коллагена – один из
биохимических дефектов
при цинге. Коллаген,
синтезированный в отсутствие или при дефиците аскорбиновой кислоты,
оказывается недогидроксилированным и, следовательно, имеет пониженную температуру плавления. Такой коллаген не может
образовать нормальные по структуре волокна, что и приводит к поражению кожи и ломкости сосудов,
столь четко выраженных при цинге.